Histamine dans les aliments

Outre les aliments riches en histamine, chez les patients présentant une faible activité de la DAO, la consommation élevée d’aliments riches en autres amines telles que la putrescine, la cadavérine, la b-phényléthylamine, la tryptamine, la sérotonine, la tyramine et l’agmatine peut déclencher une saturation de la DAO.

Origine des amines biogènes

Les amines biogènes, dont l’histamine, sont formées dans les aliments par l’action d’enzymes décarboxylases de micro-organismes à partir de précurseurs d’acides aminés. Cet événement ne se produit pas dans les amines naturelles ou physiologiques, qui sont formées au cours des processus métaboliques des plantes et des animaux.

La possibilité de voies de biosynthèse alternatives et la participation combinée de différents types de micro-organismes et de leurs interactions possibles rendent plus compliquée la détermination de la responsabilité exacte de la biogénèse des amines dans les aliments.

Par conséquent, pour que l’histamine se développe dans les aliments, des conditions spécifiques sont nécessaires:

  • Croissance de micro-organismes ayant une activité décarboxylase.
  • Disponibilité des précurseurs d’acides aminés et des cofacteurs.
  • Conditions environnementales favorables à la synthèse et à l’activité des décarboxylases (pH, Aw, Tª…)

Métabolisme de l’histamine alimentaire

Les aliments sont complexes et sont composés de nutriments qui doivent être dégradés dès leur entrée dans la cavité buccale. Les organes digestifs effectuent la digestion des aliments grâce à des enzymes digestives qui parviennent au tractus intestinal par le biais de plusieurs sécrétions digestives (salivaire, gastrique, pancréatique, intestinale et biliaire) en obtenant les nutriments nécessaires au bon fonctionnement de l’organisme.

L’histamine, présente dans tous les aliments (d’origine animale et végétale), doit être métabolisée afin d’être éliminée sans problème par les urines. A noter que l’histamine exogène n’a pas de rôle fonctionnel dans l’organisme, et pour cette raison, elle est éliminée sans aucune propriété.

Il existe deux voies principales connues du métabolisme de l’histamine chez les êtres vivants, où l’histamine N-méthyltransférase (HMT) et la diamine oxydase (DAO) sont impliquées:

Dégradation par l’Histamine-N-métyltransférase (HMT ou HNMT)

L’HMT inactive l’histamine par méthylation de l’anneau imidazole en formant la N-méthylhistamine, qui devient le N-méthylimidazole acétaldéhyde par la Monoamine Oxydase (MAO) et enfin l’enzyme aldéhyde déshydrogénase (ALDH) le convertit en acide N-méthylimidazole acétique.

L’HMT est une enzyme qui dégrade l’histamine dans le tissu hépatique, mais elle est également présente en plus faible quantité dans d’autres tissus. De nombreuses études établissent une faible relation de l’HMT dans le métabolisme de l’histamine dans la muqueuse intestinale, car son activité est presque insignifiante par rapport à celle de la DAO.

Il s’agit d’une protéine cytosolique et, par conséquent, elle ne peut convertir l’histamine que dans l’espace intracellulaire des cellules. Cela prouve que sa capacité à dégrader l’histamine est inférieure à la voie de la Diamine Oxydase, qui a un rôle dans l’inactivation et l’élimination de l’histamine extracellulaire ; et cela confirme donc que les pathologies liées à une concentration élevée d’histamine dans le sang, sont associées à une déficience en DAO et non en HMT.

Dégradation par la diamine oxydase (DAO)

Dans cette voie, l’histamine subit une désamination oxydative par la DAO. Les produits sont l’acide imidazole acétique et, à la fin, son riboside. Les deux métabolites de la voie de l’histamine, l’acide acétique imidazole et l’acide acétique N-méthylimadazole (de la voie HMT) ont une faible activité et sont éliminés par l’urine.

La DAO est l’enzyme la plus importante qui dégrade l’histamine, mais elle n’est localisée que dans certains tissus, notamment dans la muqueuse intestinale, les reins, le placenta, le thymus et les vésicules séminales.

La DAO est également peu présente, mais pas toujours, dans le tissu hépatique. Il est principalement situé dans l’épithélium intestinal, où il absorbe l’histamine (également l’histamine endogène) et où le DAO le dégrade en contrôlant le passage dans le sang portal. Le DAO situé dans le foie contrôle le passage de l’histamine vers la circulation systémique et lorsqu’il est dans le rein, le DAO dégrade l’histamine réabsorbée dans le tubule proximal.

Autres fonctions biologiques de la diamine oxydase

La diamine oxydase est la principale enzyme qui dégrade l’histamine ingérée. De plus, lorsque la DAO agit comme une protéine de sécrétion, elle peut être responsable de la collecte des déchets après la libération de l’histamine extracellulaire et, par conséquent, les tissus contenant de la DAO sont déterminants dans le contrôle systématique de la biodisponibilité de l’histamine. La diamine oxydase est impliquée dans d’autres processus tels que la régulation de la division ou de la différenciation cellulaire dans les tissus à prolifération rapide (moelle osseuse et muqueuse intestinale), et peut agir comme un lien neurotrope. Chez les femmes enceintes, l’activité de la DAO est plus élevée que chez les femmes non enceintes, de 500 à 1000 fois plus élevée. Le placenta produit des quantités supplémentaires de DAO comme mesure de protection du fœtus, assurant une dégradation correcte de l’histamine.

Aliments riches en histamine

alimentos ricos en histamina, déficit de DAO diamino oxidasa

Tableau des aliments riches en histamine (teneur en histamine en mg/kg):aubergine 26, avocado pear 23, red wine 13, white wine 21, sparkling wine 6,3, bottle beer 2, cured meats (beicon, sausage, fuet, majorcan sausage) 350, cooked meat (ham) 5, champagne 67, fermented white cabbage (xucrut) 10-200, spinach 20-30, wheat and rice flour 5, goat cheese 87,1, cured cheese 162,1, emmental cheese 10-500, fresh cheese 5, grated cheese 556,4, roquefort cheese 2.000, yogurt 13, legumes (lentils, chickpeas and beans) 10, raw milk 389,9, mushrooms 1,8, cured meats (cured ham) 10, fresh meat (beef, pork) 4, beans 2, pasturized milk 162, olives 2, blue fish semipreserves 1.500, fresh fish 19,75, fresh blue fish (tuna, sardines) 10, frozen fish 894, fresh and frozen blue fish 2, fermented vegetable products (soya derived) 2.300, fruit juice 1,5, tomato (fresh, sauce) 0,5-8, vinegar 500, apple cicler vinegar 20, balsamic vinegar 4.000, chocolat 0,5.

Il existe des divergences sur les critères qui permettent de considérer un aliment comme riche ou non en histamine.

Certains auteurs suggèrent d’éliminer du régime alimentaire les aliments dont la concentration est supérieure à 20 mg/kg, tandis que d’autres auteurs sont plus exigeants et considèrent que les aliments à faible teneur en histamine sont ceux dont la quantité est inférieure à 1mg/kg. Ce qui est clair, cependant, c’est que la dose symptomatique est beaucoup plus faible dans l’histaminose que dans la toxicité, respectivement 15-20mg et 150mg, puisque la dose tolérable dans les deux cas est de 100mg/kg.

Traditionnellement, la recherche sur les teneurs en histamine s’est concentrée sur les aliments liés aux épisodes d’intoxication à l’histamine, comme le poisson gras, mais c’est une erreur car son mécanisme d’augmentation des niveaux d’histamine est différent. Il s’agit d’épidémies sporadiques qui touchent la population générale à la suite d’effets d’aliments insalubres.

Malgré tout, il existe en Europe certaines initiatives (ALBA, Allergen dataBAnk ; TNO Nutrition & Food Research) qui visent à fournir une base de données exhaustive sur les teneurs en histamine des aliments, dues à la décarboxylation de son précurseur d’acide aminé, l’histidine. L’inconvénient de ces données est qu’elles peuvent varier fortement d’un aliment à l’autre. Les concentrations en histamine et autres amines biogènes dans les aliments sont très variables au sein d’une même famille et même entre deux échantillons d’un même produit.

Les valeurs ne coïncident pas correctement dans tous les aliments parmi les différentes sources, car la quantité d’histamine varie en fonction du degré de fermentation. Pour cette raison, il est difficile de définir une valeur spécifique pour chaque produit alimentaire. Dans notre régime alimentaire, il est également difficile de ne conserver que les aliments ayant une {maximum de 20mg/kg, puisque chaque produit contient de l’histamine. Además de esta lista, están todos los alimentos que, sin ser ricos en histamina, influyen.

En plus de cette liste, nous trouvons tous ces produits alimentaires qui, sans être riches en histamine, influencent aussi. Les aliments qui s’abîment facilement d’un point de vue microbiologique, comme la viande et le poisson ou les produits et boissons obtenus par fermentation et maturation, sont susceptibles de présenter des valeurs élevées d’histamine.

Aliments riches en autres amines

Outre les aliments riches en histamine, chez les patients présentant une faible activité de la DAO, la consommation élevée d’aliments riches en autres amines telles que la putrescine, la cadavérine, la b-phényléthylamine, la tryptamine, la sérotonine, la tyramine et l’agmatine peut déclencher une saturation de la DAO, l’empêchant de dégrader correctement l’histamine ingérée.

Les amines les plus compétitives par rapport à l’histamine pour être dégradées par la DAO sont la putrescine et la cadavérine, car leur dégradation est plus rapide que celle de l’histamine et elles capturent l’enzyme plus rapidement.

La quantité d’amines peut être différente dans chaque type d’aliment, comme dans le cas de l’histamine. En fonction de la présence plus ou moins élevée d’amines biogènes, un aliment ayant la même quantité d’histamine peut déclencher ou non des symptômes.

Néanmoins, pour que les symptômes n’apparaissent pas, des quantités spécifiques d’amines sont établies, indiquant le niveau maximal tolérable, mais elles ne se réfèrent qu’à la toxicité puisque les valeurs qui relient la consommation d’aliments riches en amines à la saturation en DAO n’ont pas encore été établies.

Aliments libérant de l’histamine endogène

Ce groupe comprend les aliments qui, sans avoir une grande concentration d’histamine ou d’autres amines, libèrent de l’histamine endogène, c’est-à-dire de l’histamine située dans les mastocytes. Plusieurs aliments présentant cette caractéristique ont été décrits : le lait, les céréales et le blanc d’œuf (en particulier les protéines du lait). Certains additifs alimentaires comme le glutamate, le benzoate, plusieurs colorants (jaune E-102 et E-110, E-124, amarant E-123), les sulfites et les nitrites peuvent libérer de l’histamine endogène. La prise d’aliments ou de médicaments libérant de l’histamine endogène provoque les mêmes symptômes que la prise d’aliments riches en histamine.

INFORMACIÓN COMPLETA SOBRE DÉFICIT DE DAO

Histamine dans les aliments

Outre les aliments riches en histamine, chez les patients présentant une faible activité de la DAO, la consommation élevée d’aliments riches en autres amines telles que la putrescine,

Diagnostic du déficit en DAO

Pour le diagnostic des diverses pathologies et syndromes causés par la déficience en DAO, on peut réaliser une étude de génétique moléculaire de l’activité diamine oxydase (DAO) (AOC1-V)

Origine de la déficience en DAO

La principale cause du dysfonctionnement enzymatique a une origine génétique
Certaines personnes ont ou produisent peu de Diamine Oxydase, c’est pourquoi jusqu’à récemment on croyait que plusieurs pathologies

Que es el Déficit de DAO
Qu’est-ce que la déficience en DAO?

Il s’agit d’une altération du métabolisme de l’histamine alimentaire qui se produit lorsque l’activité de l’enzyme Diamine Oxydase (DAO) est réduite, c’est-à-dire lorsque pour certaines causes (altérations génétiques,

Histamine dans les aliments

Outre les aliments riches en histamine, chez les patients présentant une faible activité de la DAO, la consommation élevée d’aliments riches en autres amines telles que la putrescine,

Diagnostic du déficit en DAO

Pour le diagnostic des diverses pathologies et syndromes causés par la déficience en DAO, on peut réaliser une étude de génétique moléculaire de l’activité diamine oxydase (DAO) (AOC1-V)

Origine de la déficience en DAO

La principale cause du dysfonctionnement enzymatique a une origine génétique
Certaines personnes ont ou produisent peu de Diamine Oxydase, c’est pourquoi jusqu’à récemment on croyait que plusieurs pathologies

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